результата.
Ферменты работают по-другому. Принцип работы ферментов – не свобода, а диктатура. Каждый фермент имеет так называемый активный центр, который состоит из «ложа» для молекул превращаемого вещества и атакующих групп, которые «щелкают» по нужным образом ориентированной в «ложе» молекуле. Если угодно, активный центр фермента представляет собой комбинацию дыбы и гильотины. Теперь понятно, почему о свободе здесь нет и речи. Такое устройство фермента позволяет обойти все те причины замедления реакций, о которых я говорил абзацем выше. Кислотность в месте реакции предоставляет сам фермент (подавая или отнимая протон в нужном месте), физическое столкновение обеспечивает сам (дыба плюс гильотина), кислород подает сам или использует для этого вспомогательные коферменты, он же понижает энергетический барьер реакции, поскольку «сила удара» задана самой конструкцией активного центра фермента. Нужный угол столкновения с превращаемым веществом задает сам, как и критическое «подергивание» субстрата (это превращаемое вещество). Да еще какое «подергивание» – про дыбу помните? Там не просто подергивание, там натуральное распятие вкупе с той же гильотиной.
Все это, вместе взятое, приводит к ускорению ферментативных реакций по сравнению с «предоставленными самим себе» в миллионы, а иногда и в миллиарды раз.
Понять, как это происходит, описать, какие процессы вовлечены в процесс ферментативного катализа, и в итоге смоделировать эти процессы экспериментально – этим занимается наука энзимология. Вот почему наша кафедра на химфаке МГУ называлась кафедрой химической энзимологии. По тому времени, для середины 1970-х годов, это было неортодоксальное название. Оно подчеркивало, что занимаются этим химики, именно с точки зрения химии, а не, скажем, биологии или математики.
Этим же занимаются специалисты в области ферментативного катализа. Ферментативная кинетика – это описание процессов в терминах скоростей и механизмов реакций, катализируемых ферментами. Это всё и была моя специальность, которую я выбрал на втором курсе химфака.
Но я выбрал несколько другой аспект химической энзимологии. Который имел дело не с самими скоростями ферментативных реакций, а со специфичностью ферментативного катализа. Со скоростями и ускорениями действия ферментов ко времени моего появления в этой области науки в целом разобрались. А вот почему ферменты так чувствительны к строению субстратов, которые они превращают, было непонятно.
Приведу пример. Если взять, скажем, метанол (СH3OH) и его окислить кислородом (в формальдегид), то скорость окисления будет равна определенной величине, зависящей от условий реакции (температуры и концентрации реагентов в первую очередь). Если увеличить длину молекулы до этанола (СH3—CH2OH), то скорость окисления (в ацетальдегид) не будет сильно отличаться. Она немного упадет. Если последовательно брать пропанол (CH3—CH2—CH2OH), бутанол (СH3—CH2—CH2—CHOH),
