функции. По характеру выполняемых функций белки можно разделить на следующие группы:
– ферменты;
– рецепторные белки;
– регуляторные белки;
– структурные белки;
– транспортные белки;
– защитные белки;
– сократительные белки.
Каждый белок имеет уникальную, свойственную лишь ему структуру и в такой же мере уникальную функцию, отличающуюся от функций других белков.
Липиды – разнообразные по химической структуре вещества, объединенные в один класс из-за сходства физико-химических свойств. Все представители этого класса – гидрофобные или амфифильные (содержащие гидрофильные и гидрофобные участки) соединения, выполняющие разнообразные функции:
• триацилглицеролы (ТАГ) и жирные кислоты являются долговременными поставщиками энергии для организма;
• фосфолипиды, гликолипиды и холестерол благодаря амфифильности молекул участвуют в образовании клеточных мембран;
• производные полиненасыщенных жирных кислот: простагландины, тромбоксаны и лейкотриены, являются тканевыми гормонами, участвующими в регуляции концентрации цАМФ, вазо- и бронходилятации и констрикции, свертывании крови, воспалительных и аллергических реакциях;
• лолестерол – не только структурный компонент мембран, но и предшественник стероидных гормонов, желчных кислот и витамина D3.
1 Белки
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфааминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс. Белки, или протеины (от греч. «протос» – «первый»), – это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма.
Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682-1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. Определение аминокислотной последовательности первого белка – инсулина – методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.
1.1 Уровни организации
Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, «сворачивание»). Третичная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка (см. рисунок 1).
Рисунок 1 – Уровни структур белка
Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы – сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.
Первичная структура – число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи
Вторичная структура – локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
– α-спирали – плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина
