своей работе Капекки предположил, что два новых гена в сумме делают не больше, чем один предковый ген. Иными словами, обе генных копии вырождались после дупликации. При замене одного гена двумя другими не было получено никакого преимущества, а сам процесс оказался нейтральным.
Этот феномен, открытый в 1999 году, стал известен как субфункционализация – явление, когда при дупликации гена функции предкового гена распределяются между копиями. Исследования шпорцевой лягушки показывали, что субфункционализация способна объяснить сохранение как минимум одной трети от всех копий гена.
Было выявлено, что возрастающая сложность генома (наличие большего количества генов) может развиться в результате как генетического дрейфа, так и естественного отбора. Как только особи приобретают лишние гены, возрастает вероятность того, что в ходе отбора эти гены приобретут новые полезные функции.
Впервые нейлон изготовили в 1935 году. И лишь 40 лет спустя, в 1975 году, была обнаружена бактерия, способная выживать и переваривать не сам нейлон, а отходы от его производства – химические вещества, которые не существовали до начала производства нейлона.
Позже было замечено, что данная бактерия, теперь известная как Arthrobacter KI72, выработала несколько типов ферментов, способных утилизировать промышленные отходы. Первый тип – гидролаза 6-аминогексановой кислоты, кодируемая генами nylBs, – стал широко известным под названием «нейлоназа».
Нейлоназа годами привлекала к себе внимание в качестве наглядной иллюстрации эволюции в действии. Однако возникло множество споров на предмет того, как именно она развилась.
В 1984 году генетик Сусуму Оно предположил, что одним из путей развития новых генов является мутация сдвига рамки считывания, которая изменяет способ считывания генетического кода и, таким образом, полностью меняет аминокислотную последовательность белка. По мнению ученого, нейлоназа развивалась тем же образом.
Затем, в 1992 году, другая группа ученых заявила, что гены nylB уникальны и развивались по довольно сложному и особенному механизму.
Сейджи Негоро из Университета Хиого в Японии утверждает, что эти мнения ошибочны. Его группа опубликовала множество исследований по структуре и эволюции нейлоновых ферментов. Проведенные им исследования структуры белка показали, что нейлоназа очень похожа на обычный тип ферментов, которые расщепляют беталактамазы – природные антибиотики, вырабатываемые многими организмами. Изменение всего двух аминокислот (две мутации) требуется для замены бета-лактамазного сайта связывания на один, способный к связыванию подобных продуктов нейлона.
И хотя Оно ошибся в отношении нейлоназы, он оказался прав в том, что мутации сдвига рамки считывания являются одним из путей развития генов. У одних только людей были обнаружены сотни примеров подобных мутаций.
Кому нужны новые гены?
Организмам
