Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор. Юрий Кривенцев

Чтение книги онлайн.

Читать онлайн книгу Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор - Юрий Кривенцев страница 7

Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор - Юрий Кривенцев

Скачать книгу

= ES = E+P (продукт),

      который играет ключевую роль в процессе.

      В ходе изучения этого вопроса, особого внимания заслуживают две теории механизма ферментативного катализа:

      а) Теория Фишера (теория «ключа» и «замка»; теория соответствия). Согласно Фишеру, субстрат идеально соответствует активному центру фермента, как ключ соответствует «личинке» своего замка. S входит в активный центр (АЦ), заполняя его. При этом все функциональные группы субстрата вступают в связь с соответствующими группами АЦ. Таким образом, соответствие является как пространственным, так и химическим.

      б) Теория Кошленда (теория «руки» и «перчатки»; теория индуцированного катализа). По Кошленду, АЦ фермента не полностью соответствует субстрату (как лежащая перчатка не повторяет форму руки), но, как только S приближается к активному центру (рука к перчатке), тот «расправляется», приобретая нужную форму и вступая в связь с S. Мы видим, что в этом случае субстрат выступает как активный реагент, воздействующий на энзим.

      Какая же из этих теорий верна? Обе. Часть ферментов работают согласно версии Фишера, часть – по Кошленду.

      Современные представления о механизме ферментативного катализа

      Согласно современным данным, ферментативная реакция протекает в 4 стадии:

      1) E+S = ES; 2) ES = EX; 3) EX = EP; 4) EP = E+P

      Как видно из схемы, субстрат не сразу становится продуктом реакции (Р), до этого он превращается в Х – переходную форму, где старые связи еще не разрушены, а новые уже начинают образовываться. Весь фокус в постепенности превращения. Нет резких переходов, есть плавное медленное «перетекание» от S к Р, через переходную форму Х. При этом нет нужды в трате больших количеств энергии (как, если бы вы, вместо того, чтобы надрываться, карабкаясь на 5-й этаж по стене, вы не торопясь поднялись бы по лестнице). Именно эта плавность и обеспечивает значительное снижение энергии активации и, следовательно – ускорение реакции.

      III. Регуляция ферментов, классификация

      1. Виды регуляции

      а) Изменение количества фермента. Т. к. все энзимы – белки, они синтезируются также, как белки – на рибосомах, при участии м-РНК, под управлением ядра. Если клетка «хочет» увеличить концентрацию фермента, в ядре включается ген этого белка, образуется его м-РНК, которая идет в цитоплазму и запускает образование фермента на рибосоме. Если необходимо уменьшить количество Е, его ген блокируется. Как понимаете, этот вид регуляции запускается довольно медленно, но действует долго.

      б) Изменение активности фермента:

      – Химическая модификация (в т.ч. проферменты). Модификация – это изменение. Чтобы запустить или выключить фермент, к его молекуле присоединяются (или отщепляются) различные химические группы: фосфат, пептидные участки и др. Пример: профермент пепсиноген превращается в активный пепсин путем отщепления от него крупного пептидного фрагмента.

      – Аллостерическая

Скачать книгу