делят на необратимое, приводящее к денатурации (кипячение, радиация, кислоты, щелочи и др.) и обратимое, которое, в свою очередь, делят на:
а) конкурентные I – имеют три особенности, причем, каждая из последующих является следствием предыдущей. Во-первых, молекула конкурентного ингибитора очень похожа на субстрат, во-вторых, он взаимодействует с активным центром энзима, в-третьих, активность ингибирования зависит от концентрации: чем I больше, тем сильнее он подавляет реакцию.
Поясню, бывает такое, что чужой ключ, волей случая, настолько сходен с вашим, что его можно вставить в замок, но провернуть не получится. Такие I, подобно S, связываются с АЦ фермента, временно выключая его из реакции. Предположим, что в растворе одинаковое количество I и S, тогда, примерно половина фермента будет связана с конкурентным ингибитором (т. е. – выключена из реакции). И только половина энзима будет работать с субстратом. Во сколько раз снизится скорость реакции в этом случае? Ответ очевиден – в два.
Примером конкурентных I являются сульфаниламидные лекарства (норсульфазол, фталазол, бисептол и др.). Они конкурентно вытесняют субстрат – ПАБК5 бактерий из синтеза фолиевой кислоты, необходимой для их размножения. В результате колония микробов угасает, человек выздоравливает. Но следует помнить, что эти лекарства (будучи конкурентными) активны только в высоких концентрациях. Поэтому, при применении сульфаниламидов, в первый день пьют ударную дозу (чтобы достичь нужной концентрации), затем – поддерживающие.
б) неконкурентные I имеют те же три особенности, только с противоположным знаком. Во-первых, их молекула не похожа на субстрат, во-вторых, она взаимодействует не с активным центром (чаще – с аллостерическим), в-третьих, активность ингибирования не зависит от концентрации, неконкурентные I активны даже в мизерных дозах.
4. Классификация ферментов по типу реакции:
а) оксидоредуктазы – обеспечивают окислительно-восстановительные реакции. Примеры: дегидрогеназы, цитохромы, гидроксилазы;
б) трансферазы – катализируют реакции переноса;
в) гидролазы – самая распространенная группа, обеспечивает реакции гидролиза, распада. Примеры: пептидазы – расщепляют белок, гликозидазы – гидролизуют углеводы;
г) лиазы – катализируют реакции отщепления с образованием двойной связи;
д) изомеразы – проводят реакции изомеризации, т. е. изменения внутри молекулы;
е) синтетазы (лигазы) – катализируют реакции синтеза, т. е. образования крупных молекул из более мелких. Важно: они работают только при обеспечении энергией (АТФ и др.).
5. Медицинская энзимология
Энзимология – наука о ферментах. Медицинская энзимология имеет три направления:
а) Энзимопатология – изучает энзимопатии – заболевания, связанные с нарушением работы фермента. Энзимопатии делят на приобретенные (панкреатит)
ПАБК – парааминобензойная кислота (прим. автора).
