поступают на молекулу убихинона или кофермента Q. Кофермент Q – хиноновое производное с длинным изопреноидным хвостом. Его называют также убихиноном из-за его повсеместного распространения в биологических системах.
Число изопреновых единиц в коферменте Q зависит от вида живых организмов, У млекопитающих его наиболее распространенная форма содержит десять изопреновых единиц и обозначается как Q10. Изопреноидный хвост обуславливает высокую неполярность Q, которая способствует его быстрой диффузии в углеводородной фазе внутренней митохондриальной мембраны. Кофермент Q является компонентом митохондриальных липидов; среди других липидов преобладают фосфолипиды, являющиеся частью митохондриальной мембраны. Структура кофермента Q сходна со структурой витаминов К и Е.
Близкую структуру имеет и пластохинон, находящийся в хлоропластах. Все эти вещества имеют в своей структуре полиизопреноидную боковую цепь. Содержание кофермента Q значительно превосходит содержание других компонентов дыхательной цепи (по параметру стехиометрии); это позволяет предположить, что кофермент Q является подвижным компонентом дыхательной цепи, который получает восстановительные эквиваленты от фиксированных флавопротеиновых комплексов и передает их на цитохромы. Кофермент Q-единственный переносчик электронов в дыхательной цепи, который не связан прочно с белком и не присоединен к нему ковалентно. Кофермент Q действительно служит высокомобильным переносчиком электронов между флавопротеинами и цитохромами цепи переноса электронов.
Убихинон-цитохром с редуктаза (комплекс III) включает 11 субъединиц с молекулярным весом: 49,5, 47, 44, 28, 21,5, 13,5, 9,5, 9, 8, 7, 6,5 kDa соответственно. Третья субъединица весом 44 kDa присоединяет две молекулы гемов bH и bL. Центральную роль цитохромов в дыхании открыл в 1925 г. Дэвид Кейлин (David Keilin).
Цитохром – это переносящий электроны белок, молекула которого содержит в качестве простетической группы гем.
Гем – это модифицированная молекула тетрапиррольного кольца, в центре которой ассоцииирован ион металла (это могут быть ионы железа, меди и других металлов). В зависимости от радикалов, модифицирующих кольцо, и от ионов ассоцированных с кольцом гема, выделяют несколько классов цитохромов. Субъединица V или белок Риске содержит Fe2-S2 кластер. Субъединица VI связывает убихинон, субъединица IV координирует цитохром с. Функции остальных субъединиц не выявлены или участвуют в организации комплекса (схема функционирования убихинона и коферментов комплекса III представлена на рисунке 13).
Рисунок 13: А – схема окислительно-восстановительной реакции с убихиноном; Б – схема окислетельно-восстановительных реакций между FeS белком и убихиноном, между убихиноном и гемом; В – структура гема в цитохромах
Электроны с убихинон-цитохром с редуктазы переносятся на цитохром с. Цитохром с – водорастворимый, подвижный белок с молекулярной массой 12 kDa. Этот белок мигрирует между комплексами III и IV в межмембранном пространстве.
