Perfumes duraderos
A diario se producen en la naturaleza infinidad de procesos que, independientemente de la utilidad que los humanos podamos obtener de ellos, son de gran importancia para muchos otros seres vivos. Un fascinante ejemplo es el que vamos a descubrir a continuación: a través de un paseo por la química, la microbiología, la enzimología, la biotecnología y la nanotecnología analizaremos cómo una lucha a muerte entre dos microorganismos por obtener una fuente de alimentación puede dar lugar a un revolucionario perfume.
Imagínense un ring de boxeo. En una esquina del cuadrilátero se encuentra Lactobacillus helveticus, un tipo de bacteria empleada para hacer derivados lácteos. En la otra esquina está su eterno rival, Thermococcus sp. strain B1001, una arqueobacteria hipertermofílica que vive en ambientes extremadamente calientes. Se enfrentan para adueñarse del almidón presente en una patata situada en el centro del ring. Ambas quieren utilizarlo como fuente de energía.
Persiguen el mismo fin, pero emplean estrategias diferentes. Lactobacillus expulsa al medio de reacción extracelular en el que se encuentra el almidón, un sistema catalítico formado por las enzimas (proteínas que actúan como catalizadores que aceleran las reacciones) β-amilasa, α-amilasa, pululanasa e isoamilasa. Quiere que dichas enzimas degraden el almidón presente en la patata para convertirlo en otras sustancias químicas como las maltodextrinas y la maltosa. A continuación, y gracias a una proteína presente en la pared celular, las maltodextrinas y la maltosa entrarían en el interior de la célula donde servirían como fuente de carbono.
Thermococcus sp. strain B1001 y Lactobacillus helveticus.
La arqueobacteria Thermococcus es mucho más inteligente y usa una táctica totalmente distinta. En vez de utilizar el sistema de enzimas amilasas/pulanasas que despliega en el ring su adversario, Thermococcus excreta al medio extracelular una enzima llamada ciclodextrina-glicosil-transferasa (CGT-asa). Esta emplea el mismo sustrato que las amilasas, el almidón, pero el producto de la reacción no son ni maltodextrinas ni maltosas, sino unas moléculas denominadas ciclodextrinas. ¿Por qué las ciclodextrinas producidas por Thermococcus a partir del almidón de la patata le dan la victoria a este microorganismo? En primer lugar porque inactivan el centro activo de las enzimas empleadas por su gran rival, Lactobacillus, para degradar el almidón. En segundo lugar el sistema de amilasas/pulanasas que tiene Lactobacillus no es capaz de degradar la ciclodextrina generada por Thermococcus. Estas dos razones provocan que Lactobacillus se quede sin fuente de carbono tras el combate en el ring. Thermococcus ha ganado el combate, o eso cree él.
Enzimas, las proteínas catalizadoras
Las enzimas se clasifican en seis grandes categorías según la reacción química orgánica que es catalizada. Estas seis categorías son: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.
Las oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación-reducción, es decir, la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante). Un ejemplo es la enzima lipoxigenasa, responsable de la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados como el ácido linoleico o araquidónico a sus correspondientes hidroperóxidos.
Las transferasas catalizan las reacciones de transferencia de un grupo de una molécula a otra. Un ejemplo es la enzima glucoquinasa que cataliza la reacción de la glucosa con el ATP para formar glucosa-6-fosfato y ADP. El grupo transferido es un grupo fosforilo del ATP a la glucosa.
Las hidrolasas son enzimas que catalizan la ruptura de diferentes tipos de enlaces químicos por hidrólisis, es decir, por una reacción entre una molécula de agua y otra molécula, en la cual la primera se divide y sus átomos pasan a formar parte de otra especie química.
Las liasas son las enzimas encargadas de catalizar la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis y a la oxidación. También pueden catalizar la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. La piruvato descarboxilasa pertenece a esta clase de enzimas, ya que descompone al piruvato en acetaldehído y dióxido de carbono.
Las isomerasas son las responsables de catalizar las reacciones de isomerización, es decir, los cambios estructurales dentro de una misma molécula. Un ejemplo es la enzima glucosa-6-fosfato isomerasa presente en gran parte de los seres vivos y que cataliza el paso reversible de glucosa-6-fosfato a fructosa-6-fosfato.
Las ligasas, llamadas también sintetasas, son aquellas enzimas que catalizan la unión de dos moléculas a partir de la formación de enlaces covalentes acompañado por la hidrolisis del ATP. Uno de los grupos más importantes dentro de la clasificación de las ligasas son las ADN ligasas. La unión de las ADN ligasas está formada por dos cadenas de ADN que se forman usando un diéster fosfórico.
Para culminar su gran triunfo Thermococcus solamente tiene que introducir la ciclodextrina sintetizada en el interior de la célula y emplearla como fuente de carbono. Sin embargo, justo antes de que «se la coma» para obtener energía, llegan los seres humanos, conocedores del maravilloso valor industrial de esta molécula, e intervienen en el sistema mediante dos estrategias. Por un lado le robamos la ciclodextrina a Thermococcus y, por otro, ideamos mecanismos para producir aún más cantidad de esta sustancia. De esta forma el pobre Thermococcus se queda también sin comida por culpa del afán del hombre por apropiarse de su alimento.
Para incrementar la cantidad de estas, se emplean dos estrategias. La primera de ellas consiste en aislar aquellos microorganismos como Thermococcus que contengan la enzima responsable de formar la ciclodextrina (CGT-asa), purificarla y finalmente emplearla para degradar almidón de forma que se sintetice la ciclodextrina. La segunda estrategia se basa en el diseño, mediante ingeniería genética, de la CGT-asa sin necesidad de emplear los microorganismos como fuente para su fabricación.
Ahora llega la gran pregunta: ¿qué propiedades tienen esas ciclodextrinas para ser tan deseadas? Pues que son compuestos muy simples formados por diferentes moléculas de glucosa unidas por enlaces α-1-4-glucosídicos. El número de unidades de glucosa determina el nombre de cada ciclodextrina, que es designada por una letra griega: α-CD (6 unidades de glucosa), β-CD (7 unidades de glucosa), γ-CD (8 unidades de glucosa), etcétera. Además, las ciclodextrinas están sujetas a posibles adiciones, sustituciones o eliminaciones que den lugar a modificaciones en su estructura.
La peculiaridad de estas maravillosas moléculas es que, estructuralmente, tienen forma de anillo o tronco cónico con un interior altamente apolar y un exterior muy hidrofílico, lo que les otorga capacidad para encapsular una amplia variedad de moléculas orgánicas e inorgánicas, comúnmente denominadas moléculas huésped, dentro de su cavidad interna.
La encapsulación molecular
Los procesos de encapsulación fueron desarrollados por primera vez entre los años 1930 y 1940. La utilización de microcápsulas formadas por una cubierta externa que «atrapa» principios activos en su interior se suele emplear en una amplia gama de campos como la liberación controlada de sabores, colores, aromas, perfumes, fármacos y fertilizantes.
En la actualidad se emplean diferentes métodos de encapsulación dependiendo de las propiedades fisicoquímicas del agente encapsulante y la sustancia a encapsular, las aplicaciones para el material microencapsulado, el mecanismo de liberación deseado y el costo. Dentro de estos métodos de encapsulación destacan:
