Burnout. Dr. Hanspeter Hemgesberg

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von allen proteinogenen Aminosäuren. Bei Arg handelt es sich um eine essenzielle Aminosäure für Kinder und Heranwachsende und um eine nicht-essenzielle AS bei Erwachsenen. Arg ist beteiligt an der Synthese von Harnstoff. Arg hat wichtige Schutzfunktion gegen Alterungsprozesse und bei Demenzerkrankungen und Hirnabbau; zugleich ist Arg wichtiger ‚Neurotransmitter‘ im peripheren Nervensystem. Arg ist eine der wichtigsten AS für das Immunsystem - bes. pos. Einwirkung auf die ‚zelluläre = zell-vermittelte Immunabwehr’ (durch Vergrößerung der Thymusdrüse, Verstärkung der Kapazität der Killerzellen = NK-Zellen, Anregung der Ausschüttung der Interleukine 1+2 [Il-1- Il-2] + Verzögerung von Tumorwachstum). Arg wirkt zytotoxisch, antimikrobiell und regt die Funktion der neutrophilen Granulozyten an. L-Arginin ist eine Quelle energiereicher Stickstoff-Phosphat-Verbindungen in Organismen und ist an zahlreichen biologischen Funktionen beteiligt. Arg ist ein Metabolit des Harnstoffzyklus, in dem der Ammoniak, der beim Abbau von Stickstoffverbindungen (z. B. Aminosäuren) entsteht, in Harnstoff umgewandelt wird. Arg ist die alleinige Vorstufe von Stickstoffmonoxid (NO), einem der kleinsten Botenstoffe im menschlichen Körper. Durch Stickstoffmonoxid-Synthase entsteht aus Arg, der Endothelium-Derived Relaxing Factor (EDRF), der als NO identifiziert wurde. EDRF führt physiologisch zu einer Gefäßerweiterung, indem das NO in die Muskelschicht der Gefäße diffundiert. Aufgrund der gefäßerweiternden Funktion findet Arg im Bodybuilding als sogen. „Pump-Supplement“ Anwendung. Weiterhin führt das NO zur Hemmung der Thrombozyten-Aggregation und -Adhäsion. Dadurch wird die Bereitschaft für thrombotische Veränderungen sowie Gefäßplaque-Abbrüche herabgesetzt. Bei zusätzlicher Gabe wird eine verbesserte zelluläre Immunantwort, eine Abnahme verletzungsbedingter Funktionsstörungen der T-Zellen und eine verstärkte Phagozytose () beobachtet. L-Arginin ist weit verbreitet. Es findet sich in fast allen Eiweißen und in freier Form in vielen Pflanzen, beispielsweise Buchweizen, Kürbisgewächsen und Nadelhölzern. L-Arginin kommt in fast allen Proteinen vor.

       L-Histidin (His)

      ist in seiner natürlichen L-Form eine semi-essenzielle proteinogene alpha-Aminosäure. Gemeinsam mit Arginin und Lysin zählt His zu den basischen Aminosäuren, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen alpha-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt. Von funktioneller Bedeutung sind das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin. Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese). Aus Histidin wird im Körper das Gewebshormon Histamin synthetisiert, welches gefäßerweiternd wirkt und die Magensaftsekretion anregt. Es ist auch an der Produktion von Hämoglobin in den roten Blutkörperchen beteiligt und aktiviert die weißen Blutkörperchen (Stärkung des Immunsystems). Hieraus ergeben sich die Anwendungen bei Anämie, Arthritis, Gelenkschmerzen, -versteifungen und -entzündungen.

      Relativ hohe prozentuale Anteile an His finden sich in folgenden Lebensmitteln: Thunfisch, Schweine- und Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, rohem Lachs, Weizenkeimen und Käse (bes. im Emmentaler).

      His ist auch Bestandteil einiger Arzneimittel und Vitamin-Präparate.

      Bei vegetabiler Ernährung kann es zu einem Mangel kommen!

      Zuletzt noch einige wichtige „nicht-essenzielle Aminosäuren“:

      L-Asparagin (Asn) und L-Asparaginsäure (Asp)

      L-Asparaginsäure ist in ihrer natürlichen L-Form eine der 20 proteinogenen alpha-Aminosäuren. Das Säure-Anion bezeichnet man als Aspartat-Ion. Da Aminosäuren im Körper normalerweise immer deprotoniert (enteiweißt) vorliegen, wird in der Biochemie statt L-Asparaginsäure häufig nur die Bezeichnung L-Aspartat verwendet.

      L-Asparaginsäure wurde erstmals durch Hydrolyse von Asparagin gewonnen, das in den Keimlingen von Hülsenfrüchten vorkommt. Gemüsespargel (Asparagus officinalis) enthält ebenfalls relativ hohe Anteile an L-Asparaginsäure.

      L-Asparagin ist eine proteinogene alpha-Aminosäure. Sie ist ein Derivat der sauren Aminosäure L-Asparaginsäure. Sie trägt statt der gamma-Carboxygruppe eine Amidgruppe, liegt beim isoelektrischen

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